faktor yang mempengaruhi kerja enzim beserta grafiknya

Faktoryang Mempengaruhi Enzim. Cara kerja pada enzim juga dipengaruhi oleh beberapa faktor, misalnya keadaan lingkungan seperti halnya dalam protein lain. Enzim akan mengalami gangguan kerja jika kondisinya tidak sesuai. Adapun beberapa faktor pada enzim yaitu meliputi: Temperatur. Faktor yang mempengaruhi enzim pertama ialah temperatur. mơ quan hệ với người yêu cũ. Salam.......Postingan kali ini kami akan membahas tentang faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Faktor-faktor tersebut adalah temperature atau suhu, pH, Inhibitor and Aktivator, serta cofactor Laju suatu reaksi kimia akan meningkat jika suhu dinaikkan karena kenaikan suhu akan meningkatkan pergerakan acak dari molekul-molekul substrat namun kenaikan laju reaksi tersebut hanya sampai pada titik tertentu yang disebut dengan titik optimum. Pada reaksi enzimatis, suhu dibawah titip optimum menyebabkan ikatan hydrogen dan interaksi hidrofobik yang menentukan struktur enzim tidak cukup fleksibel untuk melakukan induced fit pada substrat. Jika suhu diatas titik optimum ikatan hydrogen dan interaksi hidrofobik pada enzim tidak cukup kuat menahan pergerakan acak dari molekul sehingga enzim akan terdenaturasi. pengaruh temperatur pada reaksi enzimatis PH atau keasaman suatu larutan ditentukan oleh konsentrasi ion hidrogen H+ yang ada di dalamnya. Enzim merupakan protein yang tersusun dari beberapa asam amino. Asam amino-asam amino yang bermuatan, seperti asam glutamat yang bermuatan negatif dan lysine yang bermuatan positif sangat sensitif terhadap perubahan konsentrasi ion hidrogen H+ dalam suatu larutan. pH optimal pada suatu reaksi enzimatis berkisar antara pH 6 sampai dengan 8. Diatas atau dibawah pH tersebut, struktur 3 dimensi dari enzim akan berubah dan tidak dapat mengkatalisis reaksi lagi. Namun ada beberapa enzim yang optimal di pH ekstrim seperti enzim pepsin yang ada dalam lambung. Enzim tersebut optimal pada pH 2. Pengaruh pH pada reaksi enzimatis 3. Inhibitor and Aktivator Inhibitor adalah senyawa atau molekul tertentu yang dapat berikatan spesifik dengan enzim dan ikatan antara keduanya menyebabkan reaksi enzimatis tidak dapat berlangsung. Sedangkan aktivator adalah senyawa atau molekul tertentu yang dapat berikatan spesifik dengan enzim dan ikatan antara keduanya menyebabkan reaksi enzimatis dapat berlangsung atau laju reaksi enzimatis bertambah. Inhibitor dimanfaatkan oleh sel sel tubuh untuk melakukan regulasi proses enzimatis, jika suatu produk dari reaksi enzimatis diperlukan oleh sel, enzim akan diaktifkan dengan menghilangkan inhibitor. Namun jika sel sel tubuh tidak memerlukan suatu produk dari reaksi enzimatis, maka enzim akan di non-aktifkan dengan cara memberikan inhibitor dari enzim tersebut. Inhibitor enzim ada 2 macam yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang berikatan dengan sisi aktif dari enzim sehingga menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat sedangkan inhibitor non-kompetitif adalah inhibitor yang mengikat bagian lain dari enzim selain di sisi aktif namun ikatan tersebut menyebabkan struktur dari sisi aktif berubah dan menyebabkan enzim tidak bisa berikatan dengan substrat. Inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif dalam reaksi enzimatis 4. Cofactor Reaksi enzimatis seringkali membutuhkan suatu senyawa atau melekul kimia tertentu agar dapat berlangsung. Senyawa atau molekul itu disebut dengan cofactor. Sisi aktif dari beberapa enzim memiliki ion logam yang peran untuk menarik elektron menjauh dari molekul substrat. Sebagai contoh enzim carboxypeptidase mencerna protein dengan memanfaatkan ion seng Zn++ untuk menjauhkan elektron dari substrat. Cofactor dari suatu reaksi enzimatis yang bukan merupakan protein disebut dengan coenzim. Dalam kebanyakan reaksi reduksi-oksidasi reaksi redoks, coenzim bertidak sebagai akseptor atau penerima elektron. Elektron dari sisi aktif enzim ke koenzim berpindah ke coenzim kemudian coenzim memindahkan elektron ke enzim yang berbeda. Sering kali elektron tersebut berpasangan dengan proton sebagai atom hidrogen H+ Salah satu coenzim penting yang sebagai akseptor atau penerima elektron adalah nicotinamide adenine dinucleotide NAD+. Ketika reaksi enzimatis terjadi, nicotinamide adenine dinucleotide NAD+ menerima ion hidrogen H+ membentuk NADH. NADH ini kemudian digunakan untuk reaksi lain di dalam tubuh. nicotinamide adenine dinucleotide NAD+ yang merupakan salah satu contoh coenzim Kerja enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan, yaitu sebagai berikut. Suhu Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, sehingga pada saat bertumbukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif enzim. Aktivitas enzim meningkat dengan meningkatnya suhu sampai pada titik tertentu. Pada beberapa enzim, peningkatan suhu sampai 40° C diiringi dengan peningkatan kecepatan reaksi. Hal ini berhubungan dengan meningkatnya energi kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pengaruh suhu T pada kecepatan reaksi dapat dijelaskan melalui suatu koefisien suhu Q10. Grafik pada menunjukkan hubungan suhu dan kecepatan reaksi enzim. Berdasarkan grafik tersebut, jika dipilih sembarang suhu T misalnya sebesar 20° C pada suatu kecepatan reaksi enzim tertentu, Q10 adalah sebagai berikut. Koefisien suhu Q10 = 2 di atas menunjukkan bahwa kecepatan reaksi enzim meningkat dua kalinya setiap peningkatan suhu 10°C. Namun, tidak berarti bahwa peningkatan kecepatan reaksi berlangsung tidak terbatas. Seperti terlihat pada grafik, kecepatan enzim mengkatalis reaksi mencapai suatu puncaknya pada suhu tertentu. Suhu ini disebut suhu optimum suatu reaksi. Pada grafik dapat dilihat bahwa suhu optimum reaksi yang dikatalis enzim adalah40° C. Di atas suhu tersebut, produk yang dihasilkan menurun. Peningkatan suhu di atas suhu optimum menyebabkan putusnya ikatan hidrogen dan ikatan lain yang merangkai molekul enzim, sehingga enzim mengalami denaturasi. Suhu Optimum Enzim Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya Gambar Denaturasi menyebabkan aktivitas enzim menurun atau hilang. Denaturasi umumnya bersifat irréversible tidak dapat kembali. Namun, enzim-enzim yang langka seperti RNAase dapat mengalami renaturasi setelah mengalami denaturasi. Renaturaslfadalah kembalinya bentuk enzim yang rusak ke bentuk sebelum rusak. Denaturasi Enzim - Pemanasan dengan suhu tinggi mengubah struktur enzim dan merusak sis aktif enzim pH Derajat keasaman pH juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim. Setiap enzim memiliki pH optimum. Sebagai contoh, pepsin enzim yang bekerja di dalam lambung memiliki pH optimum sekitar 2 sangat asam, sedangkan amilase enzim yang bekerja di mulut dan usus halus memiliki pH optimum sekitar 7,5 agak basa. pH optimum pada beberapa jenis enzim Aktivator dan Inhibitor Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. Contoh aktivator adalah ion klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam saliva. Sebaliknya, inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Contoh inhibitor adalah ion sianida. Ion sianida menutupi sisi aktif enzim yang terlibat dalam respirasi. Inhibitor Enzim Inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif Ada dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif. Inhibitor kompetitifInhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang cara kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan cara penambahan konsentrasi substrat. Inhibitor non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif, sehingga bentuk enzim berubah, dan sisi aktif tidak dapat berfungsi. Inhibitor ini tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Konsentrasi Enzim Konsentrasi enzim juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat. Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat lainnya. Oleh karenanya hanya dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis sejumlah besar substrat. Konsentrasi Substrat Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum Vmax. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi Banyaknya molekul substrat yang diubah menjadi produk oleh enzim sangat bervariasi. Jumlah pergantian substrat adalah banyaknya molekul substrat yang dapat diubah menjadi produk oleh satu molekul enzim selama satu menit. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim dapat diketahui langsung dengan melakukan. Substrat yang digunakan berupa hidrogen peroksida H2O2. Hidrogen peroksida alami merupakan produk sampingan yang tidak diinginkan dari metabolisme aerob, misalnya pemecahan asam amino dan asam lemak. Hidrogen peroksida merupakan senyawa yang sangat reaktif dan dapat merusak sel. Oleh karenanya hidrogen peroksida dikumpulkan di dalam peroksisom, kemudian didegradasi oleh katalase. Katalase mendegradasi hidrogen peroksida menjadi air H2O dan oksigen O2 dengan reaksi sebagai berikut. 2H2O2 -> 2H2O + O2 Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim – Sudah tahukah anda apa itu enzim? Enzim merupakan molekul komplek berbasis protein yang dihasilkan oleh sel-sel di dalam tubuh. Enzim dapat juga diartikan sebagai protein yang bertindak sebagai katalis dan bertanggung jawab dalam laju dan kekhususan yang tinggi dari satu atau lebih reaksi biokimia ekstraselular dan kerjanya enzim akan membentuk kompleks enzim-substrat. Setiap enzim bisanya ikut terlibat dalam berbagai reaksi biokimia dan dapat mempengaruhi reaksi kimia tertentu. Enzim juga memiliki peran sebagai katalik organic, dan mempercepat kecepatan reaksi yang tidak ada enzim maka reaksi kimia akan terjadi sangat lambat. Bahkan berbagai reaksi juga tidak akan terjadi jika di dalam tubuh tidak terdapat enzim. Perlu anda ketahui bahwa enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia sampai berkali-kali lipat. Zat kimia yang ada pada awal proses biokimia disebut dengan substrat yang akan mengalami perubahan kima membentuk produk akhir. Konsentrasi substrat ini atau enzim tersbut dapat berdampak pada aktivitas Yang Mempengaruhi Kerja EnzimBerikut ini merupakan Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Temperatur suhuEnzim memiliki sifat termolabil, yang artinya aktivitas enzim selau dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas tersebut akan terus meningkat sampai dengan batas suhu tertentu. Batas suhu dinamakan dengan suhu optimum, ketika enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim akan Juga 3 Adaptasi Tumbuhan - Pengertian, Ciri dan Contohnya LengkapKenaikkan suhu akan meningkatkan aktivitas enzim. Akan tetapi, jika suhu melebihi batas optimum maka enzim akan mengalami denaturasi atau kerusakan. Sehingga hal tersbut dapat menyebabkan enzim tidak akan berfungsi sebagai katalis lagi. Contohnya enzim yang dimiliki manusia mempunyai suhu optimum 350C – 450C, sedangkan enzim pada bakteri yang hidup di dalam air panas mempunyai suhu optimum 700C atau bahkan Derajat keasaman pHDikarenakan molekul enzim umumnya merupakan protein globular, maka bentuk dan juga fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan yang ada di sekitarnya. Enzim mempunyai kadar pH yang dapat bersifat asam ataupun basa. Namun, terdapat beberapa enzim yang memiliki pH optimum antara 6-8. Apabila pH berubah akan mengakibtakan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim-substrat. Hal tersebut daoat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim. Selain itu apabila pH berubah juga dapat mengakibatkan proses denaturasi kerusakan pada suhu dapat meningkatkan laju tumbukan yang terjadi antara enzim dengan molekul substrat, sehingga dapat meningkatkan laju pembentukkan kompleks enzim substrat serta dapat meningkatkan kecepatan Konsentrasi enzim dan substratPada saat konsentrasi enzim membesar akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi tersebut akan terus bertambah sehingga tercapai kecepatan konstan. Kecepatan tersebut dapat dicapai ketika semua substrat telah diikat oleh enzim. Konsentrasi pada enzim berbanding lurus dengan kecepatan substrat yang bertambah dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi apabila jumlah enzim dalam reaksi tersebut meningkat. Akan tetapi, saat semua sisi aktif enzim sedang bekerja, maka penambahan konsentrasi subtract tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadaan tersebutlah yang menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik maksimum. Kecepatan reaksi aakan terus bertambah dan meningkat hingga mencapai kecepatan konstan yaitu apabila semua enzim telah mengikat Zat-zat penggiat activatorZat penggiat yatu molekul atau zat yang memiliki fungsi sebagai pemacu atau pemercepat reaksi enzim. Contoh dari zat penggiat activator yaitu garam-garam dari logam alkali dalam kondisi encer 2%-5%, serta ion logam seperti Ca, Ni, Mg, Mn, dan Cl. Contoh inilah yang dapat menjadi Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Zat penghambat inhibitorZat penghambat merupakan suatu molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Inhibitor enzim dapat dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor kompetitif, yaitu molekul penghambat kerja enzim yang dapat bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif atau dapat juga disebut dengan inhibitor irreversible akan berikatan dengan sangat kuat pada sisi aktif enzim. Pengikat ini akan berlangsung secara bolak balik sehingga persentase penghambat untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang apabila substratnya bertambah. Jadi, inhibitor kompetitif dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi substratnya. Sebagai contoh yaitu melibatkan enzim yang paling berlimpah, riboluse bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada C3 fotosintesis, dalam proses tersebut molekul-molekul O2 bersaing dengan molekul-molekul CO2 untuk sisi aktif. Contoh lainnya yakni sianida yang terlarut dalam darah bersaing dengan oksigen dengan tujuan untuk berikatan dengan sisi aktif nonkompetitif, yaitu inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim selain sisi aktif enzim. Inhibitor nonkompetitif dapat juga disebut dengan molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Hal inilah yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi kembali, sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor jenis ini tidak dapat dihilangkan meskipun dengan menambahkaan substrat. Ag+, Hg2+, dan Pb2+ dapat dilihat sebagai contoh dari inhibitor Juga [Lengkap] Cara Kerja Enzim Pada Proses Metabolisme TubuhDemikian pembahasan mengenai Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim. Dapat kita ketahui bahwa banyak faktor yang ternyata dapat mempengaruhi kerja enzim, diantaranya suhu, tingkat keasaman pH, zat penggiat, zat penghambat, serta konsentrasi enzim dan substrat. Semoga uraian tersebut dapat digunakan sebagai referensi dan bermanfaat bagi kita juga Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim – Enzim adalah suatu protein dimana bertindak sebagai katalis serta bertanggung jawab untuk laju dan kekhususan yang tinggi dari satu maupun lebih reaksi biokimia intraselular dan ekstraselular. Enzim bekerja dengan membentuk kompleks enzim substrat, dengan begitu reaksi enzim selalu bolak – balik. Hampir seluruh enzim ialah protein globular dimana terdiri atas polipeptide tunggal maupun dua atau lebih polipeptide dimana diikat bersama dalam struktur kuarternari oleh ikatan non-kovalen. Ini disebabkan oleh konfigurasi tiga dimensi dimana ada dalam larutan, enzim – enzim bertindak terhadap molekul – molekul lain substrat, serta mengkatalis satu tipe namun tidak harus satu reaksi kimia. 1. Suhu / Temperatur Enzim bersifat termolabil, dimana artinya seluruh aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas enzim akan terus meningkat sampai dengan batas suhu tertentu, dimana batas suhu tersebut dinamakan suhu optimum. Seandainya enzim berada di bawah suhu optimum, maka kerja enzim akan terhambat. Enzim pada suhu 0oC maupun di bawahnya bersifat nonaktif, akan tetapi pada suhu tersebut enzim tidak rusak. Kenaikan suhu bisa meningkatkan akivitas enzim. Namun, saat suhu melebihi batas optimum enzim bisa mengalami denaturasi / kerusakan. Hal tersebut akan mengakibatkan enzim tidak bisa berfungsi sebagai katalis lagi. Baca Juga Jaringan Penyokong Seperti contoh, enzim manusia mempunyai suhu optimum 35oC – 40oC, enzim pada bakteri yang hidup di air panas mempunyai suhu optimum 70oC maupun lebih. 2. Derajat Keasaman / pH Molekul enzim biasanya ialah protein globular, dimana bentuk dan fungsinya bisa dipengaruhi oleh perubahan pH pada cairan di sekitarnya, enzim mempunyai pH optimum yang bisa bersifat basa maupun asam. Sebagian besar enzim mempunyai pH optimum antara 6 – 8. Perubahan pH akan mengakibatkan sisi aktif enzim yang berubah keefektifannya didalam membentuk kompleks enzim substrat, sehingga bisa menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim. Selain itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses denaturasi atau kerusakan terhadap enzim. Denaturasi oleh pH yang ekstrim umumnya bersifat bolak – balik, namun tidak bolak – balik pada denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Dengan peningkatan suhu, maka akan meningkatkan laju tumpukan antara enzim dengan molekul substrat, sehingga nanti akan meningkatkan laju pembentukan kompleks enzim substrat dan juga meningkatkan kecepetan reaksinya. Hal ini bertentangan dengan peningkatan denaturasi enzim terhadap suhu optimum karena reaksi tersebut teralampaui. Akhirnya reaksi itu berhenti, kadang – kadang hanya pada temperatur lebih dari 100oC. Sebagai contoh, enzim ptialin di mulut hanya bisa bekerja pada pH netral, enzim pepsin di lambung bekerja pada pH asam, sebaliknya enzim tripsin di usus bekerja pada pH basa. 3. Konsentrasi Enzim / Substrat Semakin besar konsentrasi, maka akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah sehingga tercapai kecepatan konstan, yaitu jika seluruh substrat telah terikat oleh enzim. Dengan begitu, konsentrasi enzim berbanding lurus terhadap kecepatan reaksi. Bertambahnya konsentrasi substrat pada suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi, saat jumlah enzim pada reaksi itu tetap. Tetapi, saat seluruh sisi aktif enzim sedang bekerja, penambahan konsentrasi substrat tidak bisa meningkatkan kecepatan reaksi. Dengan begitu, akan menunjukkan jika kecepatan reaksi sudah mencapai titik maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yaitu jika seluruh enzim mengikat substrat. Pada tiap saat, proporsi molekul – molekul enzim dimana terikat pada substrat, maka akan tergantung pada konsentrasi substratnya. Karena konsentrasi meningkat, kecepatan awal dari reaksi Vo disaat penambahan enzim akan meningkat sampai dengan nilai maksimum, Vmax, pada tingkat substrat, enzim ini dikatakan jenuh semua sisi aktif maksimum, dan penambahan jumlah substrat tidak akan menaikkan Vo. Nilai konsentrasi substrat pada saat Vo = ½ Vmax dikenal dengan tetapan MICHAELS Km dimana untuk reaksi substrat-enzim. Rendahnya nilai Km akan menunjukkan afinitas tinggi atas enzim untuk substratnya. Beberapa enzim seperti contoh aspartase yang hanya akan mengikat satu molekul substrat dimana begitu khusus dikarenakan enzim yang lain dapat mengikat berbagai substrat lain, khusus untuk enzim tersebut seperti seluruh ikatan peptida terminal pada kasus eksopeptidase. Perbedaan tersebut muncul atas derajat stereospesifitas enzimnya, dimana banyak yang membutuhkan gugus prostetik menempel maupun koenzim yang dapat melebur untuk melaksanakan kegiatan aktivitasnya. Pada enzim – enzim tersebut komponen proteinnya dikenal sebagai apoenzim dan seluruh kompleks enzim kofaktor fungsional dikenal dengan holoenzim. 4. Zat – Zat Penggiat / Aktivator Aktivator adalah suatu zat atau molekul, dimana berfungsi untuk memacu maupun mempercepat reaksi enzim. Seperti contoh dari aktivator ialah garam- garam dari logam alkali pada kondisi encer 2% – 5%, serta ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Hal ini juga ialah suatu Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim. Baca Juga Fungsi Sitoplasma 5. Zat – Zat Penghambat / Inhibitor Inhibitor adalah suatu molekul yang bisa menghambat aktivitas enzim. Zat ini dapat dibedakan menjadi dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dengan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor Kompetitif Inhibitor kompetitif inhibitor irreversible adalah suatu molekul penghambat kerja enzim dimana bekerja dengan cara bersaing terhadap sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif inhibitor irreversible berkaitan dengan secara kuat pada sisi aktif enzim, nah pengikatan ini berlangsung secara bolak – balik sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang saat substratnya ditambah. Jadi, inhibitor kompetitif ini bisa dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi substrat. Seperti contoh yang begitu penting dari pengikatan ini ialah dengan melibatkan enzim yang berlimpah, ribulose bifosfat karboksilase, enzim penambat CO2 terhadap C3 fotosintesis dan terhadap proses ini molekul – molekul O2. Dengan begitu akan bersaing dengan molekul – molekul CO2 dimana untuk sisi aktif serta contoh lainnya adalah sianida dimana terlarut dalam darah bersaing dengan oksigen dimana demi berikatan terhadap sisi aktif hemoglobin. Inhibitor Nonkompetitif Inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim atau selain sisi aktif enzim disebut inhibitor nonkompetitif. Inhibitor nonkompetitif merupakan suatu molekul penghambat kerja enzim dimana bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim, yang bisa menyebabkan sisi aktif enzim berubah serta tidak bisa berfungsi lagi. Sehingga substrat tidak bisa berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak bisa dihilangkan meskipun dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif ialah Ag+, Hg2+, dan Pb2+. Baca Juga Vegetasi Adalah Apa yang dimaksud enzim ?Enzim adalah suatu protein dimana bertindak sebagai katalis serta bertanggung jawab untuk laju dan kekhususan yang tinggi dari satu maupun lebih reaksi biokimia intraselular dan ekstraselular Mengapa enzim bekerja secara spesifik ?Karena tiap enzim mempunyai sisi aktif dimana sesuai hanya dengan satu jenis substrat, berarti setiap enzim hanya bisa bekerja pada satu substrat dimana yang cocok dengan sisi aktifnya. Bagaimana susunan pada enzim ?Enzim tersusun atas dua bagian, yaitu 1. Apoenzim2. Gugus prostetik Demikianlah pembahasan artikel Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim ini, semoga bermanfaat dan menjadi ilmu pengetahuan baru bagi para pembaca. Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis dan bertanggung jawab untuk laju dan kekhususan yang tinggi dari satu atau lebih reaksi biokimia intraselular dan ekstraselular. Enzim bekerja dengan membentuk kompleks enzim – substrat. Reaksi enzim selalu bolak-balik. Hampir semua enzim adalah protein globular yang terdiri atas polipeptide tunggal atau dua atau lebih polipeptide yang diikat bersama dalam struktur kuarternari oleh ikatan non-kovalen. Ini disebabkan oleh konfigurasi tiga dimensi yang ada dalam larutan, enzim – enzim bertindak terhadap molekul – molekul lain substrat, dan mengkatalis satu tipe tetapi tidak harus satu reaksi memungkinkan adanya satu atau dua sisi aktif domain yang mengikat untuk sementara dan biasanya secara non-kovalen dengan molekul substrat yang setara untuk membentuk satu atau lebih kompleks enzim-substrat ES, katalisis hanya terjadi selama adanya kompleks atau lebih produk kemudian dilepaskan sehingga sisi aktifnya bebas lagi untuk mengikat substrat yang baru. Sisi aktif mempunyai konformasi dan distribusi muatan yang khusus substrat dan komponen asam aminonya, akan mengubah posisinya yang tiga dimensi induced fit sebagai substrat pengikat, sehingga memungkinkan beberapa sub-reaksi terlibat dalam katalis untuk enzim hanyalah mempercepat laju reaksi, yang posisi ekuilibrium dari reaksi bolak-baliknya dipertahankan. Proses kerja enzim dapat diterangkan dalam konteks pengertian termodinamika. Enzim akan memperkecil energi aktivasi reaksi –reaksi, sehingga memungkinkannya untuk terjadi lebih cepat pada suhu rendah hal ini sangat penting dalam sistem biologis. Sekarang diketahui bahwa molekul RNA dapat bertindak sebagai katalis reaksi – reaksi, kadang – kadang melibatkan diri sebagai substrat. Ketika molekul – molekul RNA itu melibatkan molekul non-RNA sebagai substrat maka RNA dapat dianggap sebagi enzim dalam arti umumnya, sel hanya dapat melakukan apa yang dimungkinkan oleh enzim – enzim untuk dikerjakan. Selama evolusi dan perkembangan multiselular, sel – sel menjadi tampak dan berfungsi berlainan satu sama lain karena mereka mempunyai kemampuan biokimia yang berbeda – kerja enzim diterangkan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan kunci Lock and Key Theory yang dikemukakan oleh Fischer 1898. Teori ini menjelaskan bahwa enzim diumpamakan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat. Bagian ini disebut sisi aktif. Sementara itu, substrat diumpamakan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim. Kemudian, teori kecocokan yang terinduksi Induced Fit Theory yang dikemukakan oleh Daniel Koshland. Teori ini menjelaskan bahwa sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan substratnya fleksibel.Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim1. Suhu TemperaturSifat Sifat Enzim seperti Enzim bersifat termolabil, artinya aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas enzim akan terus meningkat sampai batas suhu tertentu. Batas suhu tersebut dinamakan suhu optimum. Jika enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim akan terhambat. Enzim pada suhu 0oC atau di bawahnya brsifat nonaktif. Akan tetapi pada suhu tersebut enzim tidak suhu dapat meninkatkan akivitas enzim. Namun, jika suhu melebihi batas optimum enzim dapat mengalami denaturasi atau kerusakan. Hal ini, akan mengakibatkan enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzim manusia memiliki suhu optimum 35oC – 40oC, enzim pada bakteri yang hidup di air panas memiliki suhu optimum 70oC atau Derajat Keasaman pHKarena molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa maupun asam. Sebagian besar enzim memiliki pH optimum antara 6 – 8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim – substrat, sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses denaturasi kerusakan pada enzim. Denaturasi oleh pH yang ekstrim biasanya bersifat bolak-balik, tetapi tidak bolak-balik pada denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju tumbukan antara enzim dan molekul substrat, sehingga akan meningkatkan laju pembentukan kompleks enzim-substrat dan meningkatkan keceptan ini bertentangan dengan peningkatan denaturasi enzim pada suhu optimum karena reaksi itu teralampaui. Akhirnya reaksi itu berhenti, kadang – kadang hanya pada temperatur lebih dari 100oC. Contoh enzim ptialin di mulut hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin di lambung bekerja pada pH asam, sedangkan enzim tripsin di usus bekerja pada pH Konsentrasi Enzim dan Substrat Semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua substrat sudah terikat oleh enzim. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi jika jumlah enzim dalam reaksi tersebut tetap. Namun, ketika semua sisi aktif enzim sedang bekerja, penambahan konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadan demikian menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua enzim mengikat setiap saat, proporsi molekul – molekul enzim yang terikat pada substrat akan tergantung pada konsentrasi substratnya. Karena konsentrasi meningkat, kecepatan awal dari reaksi Vo pada saat penambahan enzim akan meningkat sampai suatu nilai maksimum, Vmax, pada tingkat substrat, enzim tersebut dikatakan jenuh seluruh sisi aktif maksimum, dan penambahan jumlah substrat tidak akan menaikkan Vo. Nilai konsentrasi substrat pada saat Vo = ½ Vmax dikenal dengan tetapan MICHAELS Km untuk reaksi substrat-enzim. Rendahnya nilai Km menunjukkan afinitas tinggi dari enzim untuk enzim misalnya aspartase hanya mengikat satu molekul substrat yang sangat khusus; enzim yang lain dapat mengikat berbagai substrat lain yang khusus untuk enzim tersebut misalnya semua ikatan peptida terminal dalam kasus eksopeptidase. Perbedaan itu timbul dari derajat stereospesifitas enzimnya. Banyak yang memerlukan gugus prostetik yang menempel atau koenzim yang dapat melebur untuk menjalankan aktivitasnya. Pada enzim – enzim itu komponen proteinnya dinamakan apoenzim dan seluruh kompleks enzim-kofaktor fungsional dinamakan Zat – zat Penggiat AktivatorAktivator merupakan zat atau molekul yang berfungsi untuk memacu atau mempercepat reaksi enzim. Contoh dari aktivator antara lain garam – garam dari logam alkali dalam kondisi encer 2% – 5%, dan ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Dan ini juga merupakan Faktor yang Mempengaruhi Kerja Zat – zat Penghambat InhibitorInhibitor merupakan sutau molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Terdapat dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor KompetitifInhibitor kompetitif inhibitor irreversible merupakan molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif inhibitor irreversible berikatan secara kuat pada sisi aktif enzim. Pengikatan ini berlangsung bolak-balik sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang kalau substratnya inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi substrat. Contoh yang teramat penting dari pengikatan ini adalah melibatkan enzim yang paling berlimpah, ribulose bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada C3 fotosintesis, dalam proses ini molekul – molekul O2 bersaing dengan molekul – molekul CO2 untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut dalam darah bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif NonkompetitifInhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim selain sisi aktif enzim disebut inhibitor nonkompetitif. Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim, yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi lagi. Sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak dapat dihilangkan walaupun dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu Ag+, Hg2+, dan Pb2+. Perhatikan gambar di bawah ini!Demikianlah penjelasan mengenai faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Semoga artikel ini dapat bermanfaat dan menambah pegetahuan kita semua. Contents1 Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja 1. Temperatur suhu 2. Derajat keasaman pH 3. Konsentrasi enzim dan 4. Zat-zat penggiat activator 5. Zat penghambat inhibitor Share thisFaktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim – Sudah tahukah anda apa itu enzim? Enzim merupakan molekul komplek berbasis protein yang dihasilkan oleh sel-sel di dalam tubuh. Enzim dapat juga diartikan sebagai protein yang bertindak sebagai katalis dan bertanggung jawab dalam laju dan kekhususan yang tinggi dari satu atau lebih reaksi biokimia ekstraselular dan kerjanya enzim akan membentuk kompleks enzim-substrat. Setiap enzim bisanya ikut terlibat dalam berbagai reaksi biokimia dan dapat mempengaruhi reaksi kimia tertentu. Enzim juga memiliki peran sebagai katalik organic, dan mempercepat kecepatan reaksi yang tidak ada enzim maka reaksi kimia akan terjadi sangat lambat. Bahkan berbagai reaksi juga tidak akan terjadi jika di dalam tubuh tidak terdapat enzim. Perlu anda ketahui bahwa enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia sampai berkali-kali lipat. Zat kimia yang ada pada awal proses biokimia disebut dengan substrat yang akan mengalami perubahan kima membentuk produk akhir. Konsentrasi substrat ini atau enzim tersbut dapat berdampak pada aktivitas Yang Mempengaruhi Kerja EnzimBerikut ini merupakan Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Temperatur suhuEnzim memiliki sifat termolabil, yang artinya aktivitas enzim selau dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas tersebut akan terus meningkat sampai dengan batas suhu tertentu. Batas suhu dinamakan dengan suhu optimum, ketika enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim akan suhu akan meningkatkan aktivitas enzim. Akan tetapi, jika suhu melebihi batas optimum maka enzim akan mengalami denaturasi atau kerusakan. Sehingga hal tersbut dapat menyebabkan enzim tidak akan berfungsi sebagai katalis lagi. Contohnya enzim yang dimiliki manusia mempunyai suhu optimum 350C – 450C, sedangkan enzim pada bakteri yang hidup di dalam air panas mempunyai suhu optimum 700C atau bahkan Derajat keasaman pHDikarenakan molekul enzim umumnya merupakan protein globular, maka bentuk dan juga fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan yang ada di sekitarnya. Enzim mempunyai kadar pH yang dapat bersifat asam ataupun basa. Namun, terdapat beberapa enzim yang memiliki pH optimum antara 6-8. Apabila pH berubah akan mengakibtakan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim-substrat. Hal tersebut daoat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim. Selain itu apabila pH berubah juga dapat mengakibatkan proses denaturasi kerusakan pada suhu dapat meningkatkan laju tumbukan yang terjadi antara enzim dengan molekul substrat, sehingga dapat meningkatkan laju pembentukkan kompleks enzim substrat serta dapat meningkatkan kecepatan Konsentrasi enzim dan substratPada saat konsentrasi enzim membesar akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi tersebut akan terus bertambah sehingga tercapai kecepatan konstan. Kecepatan tersebut dapat dicapai ketika semua substrat telah diikat oleh enzim. Konsentrasi pada enzim berbanding lurus dengan kecepatan substrat yang bertambah dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi apabila jumlah enzim dalam reaksi tersebut meningkat. Akan tetapi, saat semua sisi aktif enzim sedang bekerja, maka penambahan konsentrasi subtract tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadaan tersebutlah yang menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik maksimum. Kecepatan reaksi aakan terus bertambah dan meningkat hingga mencapai kecepatan konstan yaitu apabila semua enzim telah mengikat Zat-zat penggiat activatorZat penggiat yatu molekul atau zat yang memiliki fungsi sebagai pemacu atau pemercepat reaksi enzim. Contoh dari zat penggiat activator yaitu garam-garam dari logam alkali dalam kondisi encer 2%-5%, serta ion logam seperti Ca, Ni, Mg, Mn, dan Cl. Contoh inilah yang dapat menjadi Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Zat penghambat inhibitorZat penghambat merupakan suatu molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Inhibitor enzim dapat dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor kompetitif, yaitu molekul penghambat kerja enzim yang dapat bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif atau dapat juga disebut dengan inhibitor irreversible akan berikatan dengan sangat kuat pada sisi aktif enzim. Pengikat ini akan berlangsung secara bolak balik sehingga persentase penghambat untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang apabila substratnya bertambah. Jadi, inhibitor kompetitif dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi substratnya. Sebagai contoh yaitu melibatkan enzim yang paling berlimpah, riboluse bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada C3 fotosintesis, dalam proses tersebut molekul-molekul O2 bersaing dengan molekul-molekul CO2 untuk sisi aktif. Contoh lainnya yakni sianida yang terlarut dalam darah bersaing dengan oksigen dengan tujuan untuk berikatan dengan sisi aktif nonkompetitif, yaitu inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim selain sisi aktif enzim. Inhibitor nonkompetitif dapat juga disebut dengan molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Hal inilah yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi kembali, sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor jenis ini tidak dapat dihilangkan meskipun dengan menambahkaan substrat. Ag+, Hg2+, dan Pb2+ dapat dilihat sebagai contoh dari inhibitor pembahasan mengenai Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim. Dapat kita ketahui bahwa banyak faktor yang ternyata dapat mempengaruhi kerja enzim, diantaranya suhu, tingkat keasaman pH, zat penggiat, zat penghambat, serta konsentrasi enzim dan substrat. Semoga uraian tersebut dapat digunakan sebagai referensi dan bermanfaat bagi kita jugaProses Terbentuknya Bunga Sepatu Paling Lengkap6 Bagian Saluran Pencernaan Manusia dan Prosesnya Lengkap

faktor yang mempengaruhi kerja enzim beserta grafiknya